乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH）(EC1.2.1.10)(CAS [9028-91-5])，醛脱氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应。

CH3CHO + NAD +CoA→乙酰CoA+NADH+ H已知人类的乙醛脱氢酶由三个基因所编码：ALDH1A1、ALDH2及最近发现的ALDH1B1（亦称ALDH5）

结构

半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。

对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-268也是催化活性所需残基。有突变的酶的活性无法通过另加入一般碱类而恢复，表明此残基可能用于反应初活化半胱氨酸-302，而非仅参与脱酰或氢负转移步骤。

细菌中的酰化乙醛脱氢酶，与依赖金属的4-羟基-2-酮戊酸 醛缩酶形成双功能的二聚体。此复合体负责细菌中有毒芳香化合物的代谢。两单元的结合在活性中心间产生一个疏水的通道，中间体在一边完成反应便被运送至另一端，提高了催化效率并避免了副反应的发生。

性质

一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是*实质细胞损伤有诊断价值的指标。正常人或无继发性肝*者的血清酶活力为阴性。

作用

肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸（即醋的成分）。乙醛毒性高于乙醇，是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致*性，它与人类*的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶（ALDH），ALDH1与ALDH2在催化速率上有很明显的差异，ALDH2对乙醛的K_M低于ALDH1，约后者的1/10，是主要负责乙醛转化的同工酶。